Akceptuję
W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczone w Państwa urządzeniu końcowym. Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej Polityce Prywatności

Zamknij X
SzkoleniaBIO

Naukowy styl życia

Nauka i biznes

Strona główna Informacje
Dodatkowy u góry
Dodatkowy na dole

Badacze z IChF PAN pomagają "rozgryźć" chorobę Alzheimera

Naukowcy z IchF PAN wykazali, jak wielkość cząsteczek złożonych z beta-amyloidu, substancji uznawanej za „winowajcę” w chorobie Alzheimera, modyfikuje przebieg choroby. Dzięki ich badaniom mogą powstać nowe, skuteczniejsze leki na alzheimera.

Według szacunków, podanych na wrześniowej konferencji RPO w Warszawie, w Polsce ponad 300 tys. osób żyje z chorobą Alzheimera, a za 30 lat liczba ta się potroi. Wciąż jednak brak skutecznych leków dla takich chorych. Być może to się zmieni dzięki badaniom prowadzonym w Instytucie Chemii Fizycznej PAN w Warszawie.

Naukowcy z zespołu dr. Piotra Pięty pokazali, w jaki sposób wielkość cząsteczek złożonych z beta-amyloidu wpływa na sposób ich oddziaływania z błonami komórkowymi, a co za tym idzie, jak modyfikuje przebieg choroby Alzheimera. Kolejnym krokiem ma być testowanie w tym modelu potencjalnych leków.

Badacze z IChF pracują na syntetycznych, modelowych błonach komórkowych, zbudowanych najprościej jak można sobie wyobrazić, ale jednocześnie podobnych do tych, jakie można znaleźć w ludzkim mózgu. Błony te składają się tylko z mieszaniny fosfolipidów (bez receptorów i innych białek błonowych) i dzięki temu umożliwiają badaczom skupienie się wyłącznie na tym, jak rozmaite cząsteczki wpływają na barierę zapewniającą trwałość komórek – opisano w komunikacie IChF PAN przesłanym w czwartek PAP.

„Chcieliśmy się dowiedzieć, co cząsteczki beta-amyloidu tak naprawdę robią z tymi błonami, czy one się osadzają na ich powierzchni, czy je niszczą, czy rozpuszczają, a jeśli rozpuszczają, to dlaczego” - wyjaśnia dr Pięta, cytowany w komunikacie.

Dodaje, że odpowiedzi na te pytania dopiero się pojawiają. „Udało się kontrolować wielkość oligomerów, czyli niedużych cząsteczek złożonych z kilku amyloidów, i dzięki temu mogliśmy sprawdzić, w jaki sposób ta wielkość wpływa na mechanizm ich oddziaływania z modelową błoną” - opisuje dr Pięta. W początkowych badaniach nad alzheimerem, badano mózgi osób chorych, a w zasadzie już zmarłych na tę chorobę. W mózgach znajdowano złogi zbudowane z długich nici – fibryli - i przez wiele lat uważano, że to te fibryle są głównym czynnikiem patogennym. Ostatnie badania, w tym te prowadzone przez dr. Piętę, pokazują jednak coś innego. To nie długie fibryle są winowajcą, lecz raczej ich prekursory, oligomery beta-amyloidu.

Amyloidy są produkowane w sposób ciągły u każdego z nas z białek błonowych; są odcinane enzymatycznie. Problem się pojawia, gdy przestają działać mechanizmy regulujące ich ilość i „wygląd” - przypomniano w komunikacie.

Jak wyjaśniają badacze, nietoksyczne amyloidy zawierają 39-43 aminokwasy, a ich drugorzędowa struktura to alfa-helisa (kształt nieco przypominający łańcuch DNA). Te „niedobre”, zmienione, przypominają raczej harmonijki. Najgorsze są takie, które mają 42 aminokwasy.

„Za pomocą mikroskopii sił atomowych przeprowadziliśmy dwa typy pomiarów, jeden dla cząsteczek małych o średnicy ok. 2 nm, a drugi dla nieco większych – o średnicy ok. 5 nm. - wyjaśnia dr Pięta. - Okazało się, że małe oligomery działają zupełnie inaczej niż duże”.

Duże, po osadzeniu na błonie agregują tworząc długie fibryle. Wszystkie zjawiska, które przebiegają z ich udziałem, zachodzą na powierzchni modelowej błony komórkowej i nie prowadzą do jej zniszczenia.

To małe oligomery niszczą błonę. „Na początku tworzą w niej różnych rozmiarów i kształtów dziury – opisuje naukowiec. - Po utworzeniu dziury małe oligomery wnikają do wnętrza błony i wraz z cząsteczkami fosfolipidów błonowych tworzą globularne micele. Te micelarne kompleksy dyfundują na zewnątrz i w ten sposób usuwają fosfolipidy z błony prowadząc do jej rozpuszczania. Mechanizm oddziaływania z błoną zmienia się wraz ze zmianą wielkości oligomeru, lecz w przypadku obu badanych przez nas amyloidów wywołuje spadek trwałości mechanicznej błony o ok. 50 proc.”

Dr Pięta precyzuje, że zarówno małe, jak i duże oligomery są toksyczne, choć mechanizm ich działania jest inny. „Nasze badania wyjaśniają te mechanizmy i godzą sprzeczne raporty publikowane w literaturze” - wskazuje i zaznacza, że jego zespół na razie wyjaśnia tylko podstawowe mechanizmy.

„Ale w kolejnym etapie naszych badań dołożymy do tego układu cząsteczki leków i sprawdzimy, które z nich potrafią modyfikować oddziaływanie amyloidu z błoną, a zatem, być może, i przebieg choroby. Podejmiemy badania cząsteczek, które np. mogłyby zdezaktywować beta-amyloid przyczepiając się do niego, zanim zniszczy błonę” - zapowiada.

Dodaje, że zespół rozpoczął już współpracę z farmaceutami i biochemikami. „Możemy im zasugerować, czy ich leki oddziałują z amyloidami, a jeżeli tak, to na jakim poziomie i jak powinny się zachowywać, żeby np. podwyższać trwałość błony komórkowej” - podsumowuje naukowiec.



Źródło: pap.pl


Drukuj PDF
wstecz Podziel się ze znajomymi

Recenzje




Zawał serca a witamina C?
18-09-2020

Zawał serca a witamina C?

Witamina C jest antyoksydantem, co oznacza, że działa przeciwzapalnie i zmniejsza ilość wolnych rodników.

Informacje dnia: Zawał serca a witamina C? Oczekiwanie, że dziecko będzie idealne, uderza w samego rodzica Witamina B1 może chronić przed demencją alkoholową Więcej pacjentów będzie umierać z powodu raka i zawałó Politechnika Białostocka stworzyła robota do dezynfekcji powierzchni Bez laptopów i smartfonów nauka może dawać więcej Zawał serca a witamina C? Oczekiwanie, że dziecko będzie idealne, uderza w samego rodzica Witamina B1 może chronić przed demencją alkoholową Więcej pacjentów będzie umierać z powodu raka i zawałó Politechnika Białostocka stworzyła robota do dezynfekcji powierzchni Bez laptopów i smartfonów nauka może dawać więcej Zawał serca a witamina C? Oczekiwanie, że dziecko będzie idealne, uderza w samego rodzica Witamina B1 może chronić przed demencją alkoholową Więcej pacjentów będzie umierać z powodu raka i zawałó Politechnika Białostocka stworzyła robota do dezynfekcji powierzchni Bez laptopów i smartfonów nauka może dawać więcej

Partnerzy

GoldenLine Fundacja Kobiety Nauki Job24 Obywatele Nauki NeuroSkoki Portal MaterialyInzynierskie.pl Uni Gdansk MULTITRAIN I MULTITRAIN II Nauki przyrodnicze KOŁO INZYNIERÓW PB ICHF PAN FUNDACJA JWP NEURONAUKA Mlodym Okiem Polski Instytut Rozwoju Biznesu Analityka Nauka w Polsce CITTRU - Centrum Innowacji, Transferu Technologii i Rozwoju Uniwersytetu Akademia PAN Chemia i Biznes Farmacom Świat Chemii Forum Akademickie Biotechnologia     Bioszkolenia Geodezja Instytut Lotnictwa EuroLab

Szanowny Czytelniku!

 
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
 
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.

Kto będzie administratorem Twoich danych?

Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).

O jakich danych mówimy?

Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.

Dlaczego chcemy przetwarzać Twoje dane?

Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:

Komu możemy przekazać dane?

Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.

Jakie masz prawa w stosunku do Twoich danych?

Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.

Jakie są podstawy prawne przetwarzania Twoich danych?

Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.

Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
 
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
 

Newsletter

Zawsze aktualne informacje