Laboratoria.net
|
Zamknij X
|
Największe zmiany stężenia CRP we krwi występują w zakażeniach bakteriami Gram-ujemnymi, które prowadzą do rozwoju sepsy. Zakażenia wywołane bakteriami Gram-dodatnimi oraz grzybami chorobotwórczymi powodują mniejszy wzrost stężenia CRP we krwi. Podwyższenie poziomu CRP wykazano również w zaawansowanych postaciach zapalenia przyzębia, co potwierdzono prowadząc badania doświadczalne na zwierzętach [1].
High-sensitivity CRP (hs-CRP) oraz mCRP
Działanie oraz wpływ na organizm białka C-reaktywnego istotnie zależy od struktury cząsteczki CRP. Na początku lat 80-tych ubiegłego wieku odkryto zmodyfikowaną postać białka C-reaktywnego, określaną jako mCRP). Zarówno CRP w wersji natywnej (tj. pentamera zbudowanego z 5 identycznych podjednostek o masie 23 kDa każda; CRP), jak i zmodyfikowanej (tj. monomer; mCRP) występuje naturalnie w ustroju. Na podstawie badań immunohistochemicznych ustalono, że mCRP w odróżnieniu od CRP, występuje w prawidłowych ludzkich tkankach. Świadczy o tym jego wysoka ilość w ścianach naczyń krwionośnych.
Na podstawie zebranych danych ustalono, że mechanizm powstawania mCRP polega na dysocjacji pentamerów CRP do pojedynczych jednostek. Dysocjacja musi zachodzić w określonych warunkach, np. w środowisku denaturującym i po związaniu się natywnego białka CRP z błoną komórkową. Utworzone monomery z kolei, podlegają zmianom konformacyjnym ze zmianą struktury drugorzędowej, co z kolei powoduje, że nieodwracalnie zmodyfikowana postać CRP i natywne CRP różnią się między sobą cechami fizyko-chemicznymi (w tym ładunkiem, masą cząsteczkową, rozpuszczalnością, a także odmienną charakterystyką antygenową (tzw. „neo-CRP”) oraz zmienioną aktywnością biologiczną. Wykazano również, że cząsteczka mCRP jest bardziej wrażliwa na proteolizę niż natywne CRP. Z kolei badania porównawcze przeprowadzone in vitro nad wpływem CRP i mCRP na regulację funkcji neutrofilów oraz komórek śródbłonka ujawniły różnice w ich aktywności biologicznej [15].
Zdjęcie: Typy strukturalne białka CRP (obserwowane na powierzchni błon fosfolipiowych, zależne od warunków inkubacji CRP z błonami fosfolipidowymi).
Od lewej:
A)Struktura pierścieniowa- typowa postać białka C-reaktywnego charakteryzującą natywne CRP
B)Struktura typu włókienkowego – powstaje w wyniku zlepiania się ze sobą pentamerów natywnego CRP
C)Cząsteczki zdysocjowane do małych globularnych monomerów [15].
Oznaczanie stężenie CRP wykorzystywane jest do oceny ryzyka tzw. incydentów sercowo-naczyniowych, ponieważ ogólnie znane jest powiązanie między poziomem CRP we krwi a ryzykiem wystąpienia chorób wieńcowych. W tym celu wykonywany jest wysokoczuły test, tzw. hs-CRP, który pozwala na oznaczenie stężeń białka w zakresie 0,5 – 10 mg/l. Większość przeprowadzonych badań wskazuje, że ryzyko chorób serca rośnie wraz z poziomem hs-CRP. Jeżeli oznaczone stężenie białka jest niższe niż 1,0 mg/l- ryzyko jest niewielkie. Stężenie pomiędzy 1,0 – 3,0 mg/l wskazuje na średnie ryzyko rozwoju chorób serca, z kolei poziomy wyższe 3,0 mg/l oznaczają duże zagrożenie rozwinięcia się chorób serca (np. zawału mięśnia sercowego) [5].
Autor: Zuzanna Koperwas
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.
Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).
Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.
Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:
dopasować treści stron i ich tematykę, w tym tematykę ukazujących się tam materiałów do Twoich zainteresowań,
dokonywać pomiarów, które pozwalają nam udoskonalać nasze usługi i sprawić, że będą maksymalnie odpowiadać Twoim potrzebom,
pokazywać Ci reklamy dopasowane do Twoich potrzeb i zainteresowań.
Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.
Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.
Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.
Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
Recenzje