|
Zamknij X
|
Podsumowanie
Przeprowadzone badania pozwoliły wykazać zdolność do biosorpcji jonów kadmu przez białka powierzchniowe pochodzące ze szczepu L. helveticus B734. Dzięki wykorzystaniu czynnika chaotropowego rozdzielono je na białka warstwy S oraz po raz pierwszy w przypadku tego gatunku, potencjalne białka związane z warstwą S (SLAPs). Określenie udziału poszczególnych struktur komórkowych bakterii z rodzaju Lactobacillus w procesie biosorpcji jest ważnym etapem poznawczym, dającym wgląd w potencjał szczepu, który może zostać wykorzystany do usuwania jonów metali z przewodu pokarmowego człowieka. Mając na uwadze fakt, że dokładny mechanizm biosorpcji przez lactobacilli nie jest w pełni poznany, zasadne wydaje się prowadzenie dalszych badań zmierzających do zrozumienia roli komponentów komórkowych w omawianym procesie, zarówno w warunkach in vitro jak i in vivo.
Autor:
Magdalena Michalak, Klaudia Gustaw, Magdalena Polak-Berecka
Katedra Biotechnologii, Żywienia Człowieka i Towaroznawstwa Żywności Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie
ul. Skromna 8
20-704 Lublin
e-mail: magdalena.michalak@up.lublin.pl
Literatura:
ANSARI M.I., MASOOD F., MALIK A. 2010. Bacterial biosorption: a technique for remediation of heavy metals. [W:] Microbes and Microbial Technology: Agricultural and Environmental Applications. AHMAD I., AHMAD F., PICHTEL J. (red.). Springer Science+Business Media. LLC. New York. 283-319.
ASHIDA N., YANAGIHARA S., SHINODA T., YAMAMOTO N. 2011. Characterization of adhesive molecule with affinity to Caco-2 cells in Lactobacillus acidophilus by proteome analysis. Journal of Bioscienceand Bioengineering. 112, 333–337.
BEGANOVIĆ J., FRECE J., KOS B., LEBOŠ PAVUNC A., HABJANIČ K., SUŠKOVIĆ J. 2011. Functionality of the S-layer protein from the probiotic strain Lactobacillus helveticus M92. Antoni van Leeuwenhoek. 100, 43–53.
DOHM N., PETRI A., SCHLANDER M., SCHLOTT B., KÖNIG H., CLAUS H. 2011. Molecular and biochemical properties of the S-layer protein from the wine bacterium Lactobacillus hilgardii. Archives of Microbiology. 193, 251–261.
FRECE J., KOS B., SVETEC I.K., ZGAGA Z., MRSA V., SUŠKOVIĆ J. 2005. Importance of S-layer proteins in probiotic activity of Lactobacillus acidophilus M92. Journal of Applied Microbiology. 98, 285–292.
GERBINO E., CARASI P., ARAUJO-ANDRADE C., TYMCZYSZYN E., GÓMEZ-ZAVAGLIA A. 2015. Role of S-layer proteins in the biosorption capacity of lead by Lactobacillus kefir. World Journal of MicrobiologyandBiotechnology. 31, 583-592.
GERBINO E., MOBILI P., TYMCZYSZYN E.E., FAUSTO R., GÓMEZ-ZAVAGLIA A. 2011. FTIR spectroscopy structural analysis of the interaction between Lactobacillus kefir S-layers and metal ions. Journal ofMolecular Structure. 987, 186–192.
GOH Y.J., AZCARATE-PERIL M.A., O’FLAHERTY S., DURMAZ E., VALENCE F., JARDIN J., LORTAL S. KLAENHAMMER T.R. 2009. Development and application of a upp-based counterselective gene replacement system for the study of the S-layer protein SlpX of Lactobacillus acidophilus NCFM. Applied and Environmental Microbiology. 75, 3093–3105.
HALTTUNEN T., SALMINEN S., MERILUOTO J., TAHVONEN R., LERTOLA K. 2008. Reversible surface binding of cadmium and lead by lactic acid and bifidobacteria. International Journal of Food Microbiology. 125, 170–175.
HALTTUNEN T., SALMINEN S., TAHVONEN R. 2007. Rapid removal of lead and cadmium from water by specific lactic acid bacteria. International Journal of Food Microbiology. 114, 30-35.
HYNÖNEN U., KANT R., LÄHTEINEN T., PIETILÄ T.E., BEGANOVIĆ J., SMIDT H., UROIĆ K., AVALL-JÄÄSKELÄINEN S., PALVA A. 2014. Functional characterization of probiotic surface layer protein-carrying Lactobacillus amylovorus strains. BMC Microbiology. 14:199. doi: 10.1186/1471-2180-14-199.
IBRAHIM F., HALTTUNEN T., TAHVONEN R., SALMINEN S. 2006. Probiotic bacteria as potential detoxification tools: assessing their heavy metal binding isotherms. CanadianJournal ofMicrobiology. 52, 877-855.
JOHNSON B., SELLE K., O'FLAHERTY S., GOH Y.J., KLAENHAMMER T. 2013. Identification of extracellular surface-layer associated proteins in Lactobacillus acidophilus NCFM. Microbiology. 159, 2269-2282.
LAEMMLI U. K. 1970. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4. Nature. 227, 680-685.
LIU Z., SHEN T., MOYER M.P., QIN H. 2011. Identification of the Lactobacillus SLP domain that binds gastric mucin. Frontiers in Bioscience (Landmark Ed). 16, 2128-2143.
LORTAL S., VANHEIJENOORT J., GRUBER K., SLEYTR U.B. 1992. S-layer of Lactobacillus helveticus ATCC 12046: isolation, chemical characterization and re-formation after extraction with lithium chloride. Journal of General Microbiology. 138, 611–618.
MRVČIĆ J., PREBEG T., BARIŠIĆ L., STANZER D., BAČUN-DRUŽINA V., STEHLIK-TOMAS V. 2009. Zinc binding by lactic acid bacteria. Food Technology and Biotechnology. 47, 381–388.
MRVČIĆ J., STANZER D., SOLIĆ E., STEHLIK-TOMAS V. 2012. Interaction of lactic acid bacteria with metal ions: opportunities for improving food safety and quality. World Journal of MicrobiologyandBiotechnology. 28, 2771-2782.
POLLMANN K., MATYS S. 2007. Construction of an S-layer protein exhibiting modified self-assembling properties and enhanced metal binding capacities. Applied Microbiology andBiotechnology.75, 1079-1085.
SCHUT S., ZAUNER S., HAMPEL G., KÖNIG H., CLAUS H. 2011. Biosorption of copper by wine-relevant lactobacilli. International Journal of Food Microbiology. 145, 126-131.
SMIT E., OLING F., DEMEL R., MARTINEZ B., POUWELS P.H. 2001. The S-layer protein of Lactobacillus acidophilus ATCC 4356: identification and characterization of domains responsible for S-protein assembly and cell wall binding. Journal ofMolecular Biology.305, 245–257.
SUHR M., UNGER N., VIACAVA K.E., GÜNTHER T.J., RAFF J., POLLMANN K. 2014. Investigation of metal sorption behavior of Slp1 from Lysinibacillus sphaericus JG-B53: a combined study using QCM-D, ICP-MS and AFM. Biometals. 27, 1337-1349.
SUN Z., KONG J., HU S., KONG W., LU W., LIU W. 2013. Characterization of a S-layer protein from Lactobacillus crispatus K313 and the domains responsible for binding to cell wall and adherence to collagen. Applied and Environmental Microbiology. 97, 1941-1952.
TAVERNITI V., STUKNYTE M., MINUZZO M., ARIOLI S., DE NONI I., SCABIOSI C., CORDOVA Z.M., JUNTTILA I.,HÄMÄLÄINEN S., TURPEINEN H., MORA D., KARP M., PESU M., GUGLIELMETTI S. 2013. S-layer protein mediates the stimulatory effect of Lactobacillus helveticus MIMLh5 on innate immunity. Applied and Environmental Microbiology. 79, 1221–123.
WAŚKO A., POLAK-BERECKA M., KUZDRALIŃSKI A., SKRZYPEK T. 2014. Variability of S-layer proteins in Lactobacillus helveticus strains. Anaerobe. 25, 53-60.
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.
Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).
Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.
Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:
dopasować treści stron i ich tematykę, w tym tematykę ukazujących się tam materiałów do Twoich zainteresowań,
dokonywać pomiarów, które pozwalają nam udoskonalać nasze usługi i sprawić, że będą maksymalnie odpowiadać Twoim potrzebom,
pokazywać Ci reklamy dopasowane do Twoich potrzeb i zainteresowań.
Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.
Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.
Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.
Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
Recenzje