29-11-2024
W Polsce żyje miasto ludzi uratowanych dzięki przeszczepom szpiku
Wskazał w rozmowie z PAP prof. Wiesław Jędrzejczak.
|
Zamknij X
|
Grupa kierowana przez polskich naukowców dokonała kolejnego kroku na drodze do lepszego zrozumienia choroby Alzheimera. Jest on związany z interakcjami, jakie zachodzą między charakterystycznymi dla tego schorzenia złogami beta-amyloidu w mózgu a białkami prionowymi.Artykuł przedstawiający omawiane badanie pojawił się w najnowszym numerze pisma „ACS Chemical Neuroscience”.
Od lat na całym świecie setki grup badawczych próbują odkryć, co dokładnie odpowiada za rozwój wciąż tajemniczej i nieuleczalnej choroby Alzheimera. Wiadomo, że w procesie tym istotną rolę odgrywają powstające w mózgu złogi amyloidowe (tzw. blaszki starcze) oraz skupiska patologicznie zmienionych białek tau. Do niedawna te dwa czynniki uważano za najważniejsze w patogenezie Alzheimera. Jednak kilka najnowszych badań dowodzi, że potrzeba czegoś jeszcze.
Jakiś czas temu naukowcy zasugerowali, że takim „brakującym ogniwem” mogą być białka prionowe. Priony to peptydowe cząsteczki zakaźne, zdolne do samopowielania się w organizmie gospodarza. W stanie fizjologicznym występują w każdym organizmie i są całkowicie niegroźne. Jednak, gdy w ich strukturze przestrzennej zajdą pewne zmiany, priony stają się niebezpieczne i mogą powodować choroby układu nerwowego.
W kilku niezależnych eksperymentach dowiedziono, że białko prionowe PrP, znane powszechnie z wywoływania choroby Creutzfeldta-Jakoba, potrafi przyłączać się do małych złogów beta-amyloidu w mózgu i tylko wówczas, tzn. przy ich udziale, dochodzi do zmian zapoczątkowujących Alzheimera. Jednocześnie twierdzono, że PrP nie jest w stanie wiązać się ani z pojedynczymi cząstkami beta-amyloidu, ani z bardzo dużymi skupiskami tego związku, czyli ma powinowactwo wyłącznie do tzw. oligomerów.
Zespół kierowany przez prof. Witolda Surewicza (pracującego obecnie w Case Western Reserve University w Cleveland, Ohio) i dr. Krzysztofa Nieznańskiego (z Zakładu Biochemii Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN w Warszawie) postanowił zweryfikować tę hipotezę.
W toku badań okazało się, że białko prionowe potrafi przyłączać się nie tylko do małych, ale także bardzo dużych kompleksów beta-amyloidu. Nie powoduje też ich rozbicia na mniejsze struktury, jak wcześniej sądzono. Obala to teorię, jakoby wyłącznie małe skupiska amyloidowe mogły prowadzić do rozwoju choroby Alzheimera.
Odkrycie to, zdaniem specjalistów, nie tylko przybliża nas do lepszego zrozumienia mechanizmów, poprzez które białka prionowe wpływają na neurotoksyczność beta-amyloidu, ale również jest obiecujące, jeśli chodzi o badania nowych możliwości terapeutycznych. W oparciu o nie można by opracować leki - pochodne PrP - które hamowałyby procesy neurodegeneracyjne zapoczątkowane przez blaszki starcze.
Źródło: www.naukawpolsce.pap.pl
Wskazał w rozmowie z PAP prof. Wiesław Jędrzejczak.
Wynika z nowych analiz opublikowanych w PLOS ONE.
Podkreślali uczestniczący w konferencji poświęconej tej tematyce.
Utworzy ośrodek badań nad zastosowaniem nienaturalnych aminokwasów.
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.
Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).
Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.
Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:
dopasować treści stron i ich tematykę, w tym tematykę ukazujących się tam materiałów do Twoich zainteresowań,
dokonywać pomiarów, które pozwalają nam udoskonalać nasze usługi i sprawić, że będą maksymalnie odpowiadać Twoim potrzebom,
pokazywać Ci reklamy dopasowane do Twoich potrzeb i zainteresowań.
Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.
Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.
Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.
Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
Recenzje