Akceptuję
W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczone w Państwa urządzeniu końcowym. Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej Polityce Prywatności

Zamknij X
Niespodzianka

Naukowy styl życia

Nauka i biznes

Strona główna Informacje

Zmiana struktury jednego białka steruje ruchem całego organizmu

Kierowany przez nią zespół od wielu lat zajmuje się badaniem struktury i funkcji miozyny i aktyny, dwóch spośród tzw. białek motorycznych, czyli białek decydujących o ruchu wszystkich żywych organizmów, ich komórek, oraz o ruchach wewnątrzkomórkowych.

RUCHLIWE WŁÓKIENKA

Miozyna jest podstawowym białkiem komórek mięśniowych, natomiast aktyna jej partnerem w procesach prowadzących do skurczu mięśni. Naukowcy wiedzą już od dawna, że naprężenie mięśni lub ich skracanie się (skurcz) jest wynikiem współdziałania polimerów (czyli kompleksów białkowych) utworzonych z cząsteczek miozyny, z polimerami utworzonymi z cząsteczek aktyny.

Te polimery, mające kształt włókienek i zwane filamentami, wypełniają komórkę, czyli włókno mięśniowe i są w nim równolegle względem siebie ułożone. Skracanie się mięśnia podczas skurczu jest wynikiem przesuwania się tych włókienek i ich głębszego zachodzenia między siebie. Aby to nastąpiło, cząsteczki miozyny muszą wchodzić naprzemiennie w reakcję enzymatyczną ze związkiem o nazwie adenozynotrifosforan (ATP) i w reakcję z filamentami aktyny.

ATP to w organizmie uniwersalny środek wymiany energii niezbędnej dla procesów życiowych. Zawiera część energii pochodzącej z utleniania cząsteczek pokarmu lub pochłaniania energii świetlnej. Działa następnie jako dawca (donor) energii dla takich procesów, jak między innymi ruch komórki czy transport substancji wewnątrz komórki oraz na zewnątrz lub do wnętrza komórki.

Wykorzystanie energii ATP wymaga jej uwolnienia przez hydrolizę tego związku - jego reakcję z wodą, prowadzącą do rozszczepienia ATP na dwa produkty: adenozynodifosforan (ADP) i ortofosforan. Miozyna jest enzymem katalizującym (przyspieszającym) tę reakcję. Uwolniona energia zużywana jest na odkształcenie fragmentu cząsteczki miozyny spełniającej funkcję motoru, a powrót do kształtu pierwotnego wprawia w ruch wiązany przez miozynę filament aktyny.

JAK RUSZA SIĘ KOMÓRKA

Badania przeprowadzone przez badaczki z zespołu prof. Strzeleckiej- Gołaszewskiej dostarczają nowych informacji o zmianach przygotowujących motoryczną domenę (fragment) cząsteczki miozyny do wykonania tej pracy.

Przedmiotem ich badań jest również mechanizm przekształcania energii chemicznej ATP w ruch przez samą aktynę.

Mechanizm ten jest wykorzystywany przez komórki mające zdolność poruszania się po stałym podłożu, takie jak fibroblasty, niektóre komórki krwi, komórki nerwowe czy komórki nabłonkowe (u dorosłego osobnika nieruchome, ale nabierające zdolności do ruchu przy regeneracji, zabliźnianiu ran, przy przeroście narządów wewnętrznych).

Aby komórka zaczęła się przemieszczać, musi zmienić kształt. Ruch rozpoczyna się od wysuwania z powierzchni komórki różnego rodzaju "wypustek". Szerokie, wachlarzowate wypustki (zazwyczaj komórka tworzy jedną taką wypustkę) noszą nazwę lamellipodiów; cieńsze i liczniejsze zwane są natomiast filopodiami.

Wypustki te, które niczym macki badają i wyznaczają trasę, po której komórka będzie się przemieszczać, powstają wskutek polimeryzacji cząsteczek aktyny - włókienkowate polimery (filamenty) w miarę ich wzrostu naciskają od wewnątrz na błonę komórki, powodując zmianę kształtu komórki. W ślad za tym następuje przeciąganie "ciała" komórki w kierunku wyznaczonym przez lamellipodium lub filopodia - ten etap uruchamiany jest przez procesy analogiczne do skurczu mięśnia, zachodzące z udziałem już utworzonych filamentów aktyny i filamentów miozyny.

Polimeryzacji aktyny towarzyszy hydroliza ATP wiązanego przez pojedyncze cząsteczki (monomery) aktyny. Wyprodukowany w tej reakcji ADP pozostaje związany z polimerem, ale drugi produkt reakcji - ortofosforan - jest stopniowo uwalniany do środowiska, to zaś powoduje osłabienie wiązań między cząsteczkami polimeru. W efekcie jeden koniec filamentu wydłuża się przez przyłączanie kolejnych monomerów zawierających ATP, a od przeciwnego końca odłączają się cząsteczki zawierające ADP.

Aby ponownie wejść w cykl polimeryzacji-depolimeryzacji, monomer uwolniony z polimeru musi wymienić swój ADP na obecny w środowisku ATP.

"PĘTLA D"

"Po ustaleniu tych faktów przyszła kolej na znalezienie odpowiedzi na pytanie, w jaki sposób hydroliza ATP wiązanego na dnie głębokiej kieszeni sięgającej wnętrza cząsteczki aktyny wpływa na zdolność łączenia się monomerów w polimer - wyjaśnia prof. Strzelecka-Gołaszewska. "Inaczej mówiąc, w jaki sposób energia dostarczana przez ATP przekształcana jest w ruchy sterowane przez polimeryzację i depolimeryzację aktyny".

Badaczki wykazały, że wymiana ADP na ATP w monomerze aktyny powoduje zmianę konformacji, czyli przestrzennego ułożenia powierzchniowego fragmentu cząsteczki zwanego "pętlą D", która według modeli polimeru aktyny zaangażowana jest w tworzenie wiązań między monomerami w polimerze.

"Wykazałyśmy, że w wiązaniach międzymonomerycznych uczestniczy tylko ten fragment pętli D, który pod wpływem hydrolizy ATP ulega reorganizacji. Właśnie ta zmiana może być decydująca o destabilizacji filamentu prowadzącej do jego depolimeryzacji" - tłumaczy profesor.

Badaczki potwierdziły to dodatkowym eksperymentem. Wykazały, że zaburzenie struktury tego rejonu pętli D w inny sposób - na przykład przez jej przecięcie w tym miejscu przez enzymy proteolityczne - także skutkuje destabilizacją filamentu i jego depolimeryzacją.

Prof. Strzelecka-Gołaszewska z zespołem uzyskała również dowody wskazujące, że zmiany przestrzennego ułożenia tego fragmentu cząsteczki aktyny mogą odgrywać rolę we współdziałaniu aktyny z miozyną prowadzącym do skurczu mięśni.

W skład zespołu weszły także dr hab. Barbara Pliszka, doc. dr hab. Maria-Jolanta Rędowicz, mgr inż. Joanna Gruszczyńska-Biegała, mgr inż. Agnieszka Galińska-Rakoczy, technik Emilia Karczewska z Instytutu Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN oraz dr Joanna Moraczewska, obecnie pracująca w Instytucie Biologii i Ochrony Środowiska Uniwersytetu im. Kazimierza Wielkiego w Bydgoszczy.

Zespół został uhonorowany za te badania nagrodą Wydział Nauk Biologicznych PAN za rok 2005.

PAP - Nauka w Polsce, Joanna Poros
Skomentuj na forum


Drukuj PDF
wstecz Podziel się ze znajomymi

Recenzje




Coraz mniej tlenu w wodach Bałtyku
19-07-2018

Coraz mniej tlenu w wodach Bałtyku

Problem niedoboru tlenu w wodach Morza Bałtyckiego, zwłaszcza u jego wybrzeży, nasilił się w ostatnim stuleciu w rozmiarach bezprecedensowych w ciągu ostatnich 1500 lat.

Mózg unikalny jak odcisk palca
19-07-2018

Mózg unikalny jak odcisk palca

Każdy człowiek ma indywidualną anatomię mózgu. Różnice zależą od genów i życiowych doświadczeń, nawet tych krótkotrwałych.

Odkryto nowe geny raka
19-07-2018

Odkryto nowe geny raka

Nowa metoda analizy pozwoliła zidentyfikować kolejne mutacje genów sprzyjające nowotworom na podstawie powszechnie dostępnych danych genetycznych.

Informacje dnia: Chemia powierzchniowa między grafenem a cieczami Dieta śródziemnomorska pomocna w osteoporozie Polacy opracowali innowacyjną metodę pozyskiwania metali Coraz mniej tlenu w wodach Bałtyku Lekkie, porowate materiały o wielu zastosowaniach Mózg unikalny jak odcisk palca Chemia powierzchniowa między grafenem a cieczami Dieta śródziemnomorska pomocna w osteoporozie Polacy opracowali innowacyjną metodę pozyskiwania metali Coraz mniej tlenu w wodach Bałtyku Lekkie, porowate materiały o wielu zastosowaniach Mózg unikalny jak odcisk palca Chemia powierzchniowa między grafenem a cieczami Dieta śródziemnomorska pomocna w osteoporozie Polacy opracowali innowacyjną metodę pozyskiwania metali Coraz mniej tlenu w wodach Bałtyku Lekkie, porowate materiały o wielu zastosowaniach Mózg unikalny jak odcisk palca

Partnerzy

GoldenLine Fundacja Kobiety Nauki Job24 Obywatele Nauki NeuroSkoki Portal MaterialyInzynierskie.pl Uni Gdansk MULTITRAIN I MULTITRAIN II Nauki przyrodnicze KOŁO INZYNIERÓW PB ICHF PAN FUNDACJA JWP NEURONAUKA Mlodym Okiem Polski Instytut Rozwoju Biznesu Analityka Nauka w Polsce CITTRU - Centrum Innowacji, Transferu Technologii i Rozwoju Uniwersytetu Akademia PAN Chemia i Biznes Farmacom Świat Chemii Forum Akademickie Biotechnologia     Geodezja Instytut Lotnictwa EuroLab

Szanowny Czytelniku!

 
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
 
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.

Kto będzie administratorem Twoich danych?

Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).

O jakich danych mówimy?

Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.

Dlaczego chcemy przetwarzać Twoje dane?

Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:

  • dopasować treści stron i ich tematykę, w tym tematykę ukazujących się tam materiałów do Twoich zainteresowań,

  • dokonywać pomiarów, które pozwalają nam udoskonalać nasze usługi i sprawić, że będą maksymalnie odpowiadać Twoim potrzebom,

  • pokazywać Ci reklamy dopasowane do Twoich potrzeb i zainteresowań.

Komu możemy przekazać dane?

Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.

Jakie masz prawa w stosunku do Twoich danych?

Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.

Jakie są podstawy prawne przetwarzania Twoich danych?

Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.

Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
 
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
 

Newsletter

Zawsze aktualne informacje