Akceptuję
W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczone w Państwa urządzeniu końcowym. Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej Polityce Prywatności

Zamknij X
Labro glowna

Naukowy styl życia

Nauka i biznes

Strona główna › Informacje
Firmy i laboratoria w Polsce
Katalog firm i laboratoriów Dodaj firmę
Katalog produktów i usług
Dodaj produkt Katalog produktów
Dodatkowy u góry
Labro na dole

Polscy i niemieccy naukowcy jako pierwsi zaobserwowali rozpad białka


Proces rozpadu białka jako pierwsi zaobserwowali polscy i niemieccy uczeni. Dzięki metodzie wykorzystującej niskie temperatury poznali mechanizm, który może pomóc w pokonaniu m.in. choroby Alzheimera czy Parkinsona.

Dr Mariusz Jaremko z Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN w Warszawie i dr Łukasz Jaremko z Uniwersytetu Warszawskiego są laureatami programów Start i Ventures Fundacji na rzecz Nauki Polskiej (FNP).
 
Odkrycia dokonali wspólnie z uczonymi Instytutu Chemii Biofizycznej Maksa Plancka (MPIbpc) i Niemieckiego Ośrodka Chorób Neurodegeneracyjnych (DZNE) w Getyndze. Rozpad białka zaobserwowali dzięki zastosowaniu nowatorskiej metody badawczej.
 
„Najnowsze odkrycia polskich i niemieckich naukowców mogą pomóc uzyskać głębszy wgląd w to, jak białka przyjmują swoją strukturę przestrzenną i dlaczego formy pośrednie niektórych białek fałdują się nieprawidłowo w przypadku choroby” – informuje FNP.
 
Białka występują we wszystkich organizmach żywych i wirusach. Aby poprawnie funkcjonować, pojedyncze łańcuchy białek zwijają się i łączą, tworząc złożone, trójwymiarowe struktury, które, w dużym uproszczeniu, przypominają skłębione, bożonarodzeniowe łańcuchy choinkowe.
 
„Gdy proces +zwijania+ białek przebiega prawidłowo, wówczas białka zyskują funkcje biologiczne i dobrze wypełniają swoje zadania. Czasami jednak cząsteczka białka się psuje – rozwija się albo nadmiernie fałduje – i traci poprawny kształt. Białka nie funkcjonują wtedy dobrze i w niektórych przypadkach, tworzą nierozpuszczalne, toksyczne grudki, które uszkadzają komórki i mogą wywoływać poważne choroby, takie jak m.in. choroba Alzheimera czy Parkinsona” – informuje FNP.
 
Jedno z najważniejszych pytań w naukach biologicznych i medycynie brzmi więc: w jaki sposób białka uzyskują lub tracą swoją trójwymiarową strukturę?.
 
Zagadkę rozwiązali dopiero polscy i niemieccy naukowcy. Zastosowali oni nowatorską metodę, polegającą na wykorzystaniu niskich temperatur, dzięki której udało im się po raz pierwszy "sfilmować" złożony proces fałdowania białka.
 
Jako obiekt badań zostało wybrane białko CylR2, które jest kluczowe dla produkcji toksyny u "Enterococcus faecalis", patogenu często występującego w szpitalach, gdzie zakaża zwłaszcza pacjentów ze osłabionym układem odpornościowym.
 
„Jakiś czas temu naukowcom pracującym ze Stefanem Beckerem w MPIbpc – współautorem najnowszego odkrycia - udało się wyjaśnić strukturę tego białka. Trójwymiarowa budowa czyni CylR2 szczególnie obiecującym obiektem badań naukowych. CylR2 jest względnie małym białkiem, składającym się z dwóch identycznych podjednostek. Dało to nam wielką szansę uwidocznienia poszczególnych etapów procesu jego rozwijania się w probówce testowej - mówią polscy autorzy odkrycia.
 
Pierwszy krok: przygotowanie wystarczającej ilości białka w laboratorium wykonała grupa Stefana Beckera. Następnie chemicy ochładzali białko sukcesywnie od 25 st. Celsjusza do -16 st. Celsjusza i badało jego formy pośrednie metodą spektroskopii NMR. Ich „klip filmowy” ukazuje, w rozdzielczości atomowej, jak białko stopniowo się rozwija.
 
„Wyraźnie widzimy jak białko CylR2 ostatecznie dzieli się na swoje dwie podjednostki. Pojedyncza podjednostka jest początkowo względnie stabilna. Przy dalszym ochładzaniu, białko kontynuuje rozwijanie się i w temperaturze -16 st. jest niezwykle niestabilne i dynamiczne. Ta niestabilna forma białka stanowi zalążek fałdowania i może także +wyzwolić+ nieprawidłowe fałdowanie” – opisuje współautor odkrycia biolog strukturalny Markus Zweckstetter z Niemieckiego Ośrodka Chorób Neurodegeneracyjnych.
 
Odpowiedzi na pytanie, jak białka uzyskują lub tracą swoją trójwymiarową strukturę, naukowcy poszukiwali już od dawna. Testowali różne metody - np. wykorzystujące ciepło i ciśnienie - dzięki którym można byłoby zaobserwować proces destrukcji białka. Jednak żadna z nich nie przyniosła rezultatu. Proces rozpadu przebiegał albo zbyt szybko i nie można było go dobrze uchwycić, albo pośrednie formy, które powstawały podczas procesu rozpadu białka, były zbyt krótkotrwałe.
 
Wyniki badań opublikowało prestiżowe pismo „Nature Chemical Biology”. Film pokazujący „rozpad” białka można znaleźć na stronie internetowej.

Źródło: www.naukawpolsce.pap.pl

Recenzje



http://laboratoria.net/aktualnosci/16845.html
Roślinne napoje nie tak odżywcze, jak się wydają
23-12-2024

Roślinne napoje nie tak odżywcze, jak się wydają

Mające przypominać mleko napoje roślinne są wprawdzie mniej uciążliwe dla naturalnego środowiska i nie budzą moralnych zastrzeżeń wegan i wegetarian, jednak ustępują mleku pod względem wartości...

Informacje dnia: Zawał już dawno przestał być chorobą mężczyzn Świąteczna apteczka Radioaktywny pluton się nie ukryje Złoty Medal Chemii przyznany po raz 14 Polacy są umiarkowanie prospołeczni Związek między traumą z dzieciństwa a zespołem jelita drażliwego Zawał już dawno przestał być chorobą mężczyzn Świąteczna apteczka Radioaktywny pluton się nie ukryje Złoty Medal Chemii przyznany po raz 14 Polacy są umiarkowanie prospołeczni Związek między traumą z dzieciństwa a zespołem jelita drażliwego Zawał już dawno przestał być chorobą mężczyzn Świąteczna apteczka Radioaktywny pluton się nie ukryje Złoty Medal Chemii przyznany po raz 14 Polacy są umiarkowanie prospołeczni Związek między traumą z dzieciństwa a zespołem jelita drażliwego

Partnerzy

GoldenLine Fundacja Kobiety Nauki Job24 Obywatele Nauki NeuroSkoki Portal MaterialyInzynierskie.pl Uni Gdansk MULTITRAIN I MULTITRAIN II Nauki przyrodnicze KOŁO INZYNIERÓW PB ICHF PAN FUNDACJA JWP NEURONAUKA Mlodym Okiem Polski Instytut Rozwoju Biznesu Analityka Nauka w Polsce CITTRU - Centrum Innowacji, Transferu Technologii i Rozwoju Uniwersytetu Akademia PAN Chemia i Biznes Farmacom Świat Chemii Forum Akademickie Biotechnologia     Bioszkolenia Geodezja Instytut Lotnictwa EuroLab

Szanowny Czytelniku!

 
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
 
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.

Kto będzie administratorem Twoich danych?

Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).

O jakich danych mówimy?

Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.

Dlaczego chcemy przetwarzać Twoje dane?

Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:

Komu możemy przekazać dane?

Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.

Jakie masz prawa w stosunku do Twoich danych?

Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.

Jakie są podstawy prawne przetwarzania Twoich danych?

Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.

Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
 
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
 

Newsletter

Zawsze aktualne informacje