Akceptuję
W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczone w Państwa urządzeniu końcowym. Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej Polityce Prywatności

Zamknij X
BioSzkolenia
Strona główna Artykuły
Dodatkowy na dole

Znaczenie biologiczne aminokwasów na przykładzie wybranych aminokwasów aromatycznych

Znaczenie biologiczne aminokwasów na przykładzie wybranych aminokwasów aromatycznych

Streszczenie

Wszystkie aminokwasy dzielimy na proteinogeniczne, nie-standardowe oraz nie tworzące białek. Do pierwszej grupy zaliczamy dwadzieścia dwa aminokwasy tworzące polipeptydy naszego organizmu, stanowiąc jego część strukturalną. Dwadzieścia z nich zapisanych jest  w kodzie genetycznym i pełnią różnorakie funkcje. Do nich należą histydyna i tyrozyna – aminokwasy aromatyczne opisane w niniejszej pracy.

Słowa kluczowe: aminokwasy, peptydy, białka, histydyna, tyrozyna

Wstęp

Białka są wielokcząsteczkowymi polimerami, gdzie monomerami są aminokwasy połączone ze sobą wiązaniem peptydowym. Wiązanie peptydowe ma charakter kowalencyjny, w którym do grupy karboksylowej zamiast amoniaku została przyłączona jego acylowa pochodna. Przyjmuje się, że jeśli wiązaniem tym połączone jest do 100 aminokwasów są to peptydy. Układ zawierający powyżej 100 jednostek nazywamy białkami [1].

W białkach występuje do 20 różnych rodzajów aminokwasów. Rodzaj, liczba aminokwasów oraz kolejność ich ułożenia determinuje właściwości oraz budowę białka. Każda cząsteczka aminokwasu posiada grupę aminową –NH2 i karboksylową –COOH ponadto może posiadać dodatkowe grupy funkcyjne w łańcuchach bocznych np.: grupy karboksylowe (kwas asparaginowy), grupy aminowe (lizyna), grupy amidowe (glutamina, wiązanie peptydowe), grupy hydroksylowe (seryna), grupy tioeterowe (metionina) i tiolowe (cysteina) [2]. Znane są też aminokwasy niebiałkowe (ornityna, cytrulina, 3-alanina), czyli te, które nigdy nie zostały wykryte w produktach hydrolitycznego rozpadu białek. Aminokwasy te różnią się od białkowych tym iż grupa aminowa znajduje się w położeniu β [3]. Aminokwasy niebiałkowe występują w organizmach roślinnych i niższych organizmach zwierzęcych, jako produkty przemiany materii.

 Znaczenie biologiczne aminokwasów, peptydów i białek

Organizmy roślinne i drobnoustroje, które przekształcają azot mineralny w organiczny mogą wytwarzać aminokwasy, peptydy lub białka ze związków nieorganicznych. Organizmy zwierzęce, w tym człowiek, do wytworzenia niezbędnych ustrojowi białek muszą dostarczać w formie pożywienia obcych białek, które są przerabiane zgodnie z potrzebami organizmu. Jednak ustrój ludzki nie może syntetyzować dowolnych aminokwasów. Aminokwasami egzogennymi dla człowieka są: walina, leucyna, izoleucyna (o łańcuchach rozgałęzionych); fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan (z pierścieniem aromatycznym); oraz lizyna, metionina, treonina (pochodzące biogenetycznie od kwasu L-2-amino-3-fenylopropionowego). Lista tych aminokwasów zmienia się w zależności nie tylko od gromady, lecz nawet od gatunku zwierzęcia.

Związki o charakterze peptydów pełnią w organizmach żywych rolę koenzymów i hormonów. Ponadto większość antybiotyków i trucizn pochodzenia grzybiczego bądź roślinnego występuje w postaci peptydów.
Białka pełnią wiele funkcji w zależności od ich rzędowości struktury. Białka pierwszorzędowe proste globularne pełnią funkcję enzymów i antygenów, włókniste stanowią białka strukturalne i podporowe a wyższe rzędy hormonalne i warunkujące trwanie gatunku: (helisy DNA i RNA) [1].

Budowa chemiczna i znaczenie biologiczne histydyny i tyrozyny

Histydyna

Histydyna (His) jest białkowym α-aminokwasem i zalicza się do aminokwasów silnie zasadowych ze względu na występowanie dodatkowych grup aminowych w heterocyklicznym pierścieniu imidazolowym. Możliwość protonowania powoduje, że jest ona silnie polarna.





Rys. 1 Histydyna (kwas L-2-amino-3-imidazolilopropanowy).

Dla ludzkiego organizmu jest ona aminokwasem endogennym i nie posiada ona swojej rodziny biogenetycznej. Syntetyzowana ona jest z: adenozyno-trójfosforanu i 5-fosforanu rybozy. Pełni ona bardzo ważne funkcje w hydrolizie estrów prowadzonych przez żywe organizmy. Hydroliza ta zachodzi najszybciej przy pH fizjologicznym (pH = 7.4), jednak wiadomo, że estry hydrolizują także przy niskich i wysokich wartościach pH. Proces ten stabilizowany jest właśnie przez histydynę, która występuje jako „wolna” zasada w roztworach zasadowych oraz sprotonowana zasada w roztworach kwaśnych. Dzięki tym właściwościom pełni rolę bufora stabilizując pH środowiska [4]:




Rys.2 Proces biochemiczny stabilizujący hydrolizę estrów wg Morisson’a i Boyd’a. 1990 [4].

pH środowiska w którym znajduje się His warunkuje możliwość tworzenia przez nią wiązań wodorowych, może być ona akceptorem i donorem (nie jednocześnie) w różnych pH [5].

L-(-)-histydyna jest niezbędna w okresie wzrostu zwierząt i człowieka, dorosły organizm syntezuje ją w wystarczających ilościach (Filipowicz B., Więckowski W. 1983). Pełni też bardzo ważną rolę w strukturze hemoglobiny i powinowactwie hemu do kationów wodorowych i tlenu cząsteczkowego. Stanowi wewnętrzną polarną  część mioglobiny. Bierze ona udział w różnego rodzaju biosyntezach [5].

Tyrozyna

Tyrozyna (Tyr) jest aminokwasem amfoterycznym o małej polarności posiadającym w swojej budowie pierścień aromatyczny. Ze względu na jego obecność jest uważana za aminokwas egzogenny jednak może być ona wytwarzana w organizmach przez hydroksylację fenyloalaniny, jeśli aminokwas ten występuje w tkance w dostatecznej ilości.


 
Rys.3 Tyrozyna (kwas L-2-amino-3-hydroksyfenylopropionowy)

Tyrozyna należy do rodziny szikimianowej, czyli syntetyzowana jest z 4-P-ertozy (podobnie jak tryptofan i fenyloalanina). Jako aminokwas aromatyczny ma zdolność pochłaniania światła w zakresie UV (260-290nm), co jest wykorzystywane w określaniu obecności białek w roztworach. Ulega także reakcji ksantoproteinowej [1].

Jest ona prekursorem wielu związków ważnych dla organizmu np. hormonu adrenaliny. Występuje w wielu białkach, szczególnie obficie u roślin. Wykryto ją w organizmach także w stanie wolnym [3, 4]. Stanowi polarną jak i niepolarną część mioglobiny. Umożliwia tworzenie wiązań stabilizujących drugo- i trzeciorzędową strukturę białek hemoglobiny. Podobnie jak histydyna, może być donorem i akceptorem wiązań wodorowych (w zależności od pH środowiska). Wiązania peptydowe tyrozyny rozrywane są przez specyficzny enzym chymotrypsyne. Tyrozyna jako jeden z nielicznych aminokwasów jest zarówno ketogenna jak i glukogenna [5].



Literatura:

  •   Kączkowski J. 1996. Podstawy biochemii. Wydawnictwo Naukowo-Techniczne. Warszawa. s.352.
  •   Creighton T.E. 1997. Chemical properties of polypeptides. Proteins. Struktures and Molecular Properties. New York. W.H. Frejman and Company:1  Oxidation. Oxford university Press. Oxford, New York, Tokyo. s.443
  •   Filipowicz B., Więckowski W. 1983. Biochemia. Tom I. Rozdz. Białka i aminokwasy. Państwowe Wydawnictwo Naukowe. Warszawa-Łódź. ss.123-243
  •   Morrisom R.T., Boyd R.N. 1990. Chemia organiczna. Tom 2.Aminokwasy i białka. Państwowe Wydawnictwo Naukowe. Warszawa. ss.357-388
  •   Stryer L. 1986. Biochemia. PWN. Warszawa. s.1003





Drukuj PDF
wstecz Podziel się ze znajomymi

Recenzje



Informacje dnia: Złoty Medal Chemii – zgłoszenia do 12 października Biopsja optyczna do oceny guzów Czy Pluton zasługuje, by być planetą? Nowa generacja leków przeciwbólowych Nowatorska drukarka alfabetu Braille’a Teleskopy z autografami nagrodami w konkursie IAU Złoty Medal Chemii – zgłoszenia do 12 października Biopsja optyczna do oceny guzów Czy Pluton zasługuje, by być planetą? Nowa generacja leków przeciwbólowych Nowatorska drukarka alfabetu Braille’a Teleskopy z autografami nagrodami w konkursie IAU Złoty Medal Chemii – zgłoszenia do 12 października Biopsja optyczna do oceny guzów Czy Pluton zasługuje, by być planetą? Nowa generacja leków przeciwbólowych Nowatorska drukarka alfabetu Braille’a Teleskopy z autografami nagrodami w konkursie IAU

Partnerzy

GoldenLine Fundacja Kobiety Nauki Job24 Obywatele Nauki NeuroSkoki Portal MaterialyInzynierskie.pl Uni Gdansk MULTITRAIN I MULTITRAIN II Nauki przyrodnicze KOŁO INZYNIERÓW PB ICHF PAN FUNDACJA JWP NEURONAUKA Mlodym Okiem Polski Instytut Rozwoju Biznesu Analityka Nauka w Polsce CITTRU - Centrum Innowacji, Transferu Technologii i Rozwoju Uniwersytetu Akademia PAN Chemia i Biznes Farmacom Świat Chemii Forum Akademickie Biotechnologia     Geodezja Instytut Lotnictwa EuroLab

Szanowny Czytelniku!

 
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
 
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.

Kto będzie administratorem Twoich danych?

Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).

O jakich danych mówimy?

Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.

Dlaczego chcemy przetwarzać Twoje dane?

Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:

Komu możemy przekazać dane?

Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.

Jakie masz prawa w stosunku do Twoich danych?

Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.

Jakie są podstawy prawne przetwarzania Twoich danych?

Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.

Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
 
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
 

Newsletter

Zawsze aktualne informacje