Toksyna botulinowa (zwana również jadem kiełbasianym) zaliczana jest do neurotoksyn, które wytwarzane są przez bakterie Clostridium botulinum. Związek ten zaliczany jest do najbardziej trujących substancji występujących naturalnie w przyrodzie. Poznanie jest struktury i mechanizmu działania sprawiło, że z powodzeniem wykorzystano właściwości neurotoksyny m. in. w terapii zaburzeń nerwowo-mięśniowych oraz w medycynie estetycznej. Znanych jest ponad sto dwadzieścia szczepów Bakterii Clostridium botulinum, Gram (+), przetrwalnikowych laseczek, które rozwijają się jedynie w warunkach beztlenowych oraz w bardzo wąskim przedziale pH (7,0-7,3) [1], [8]. Dotychczas zastosowanie medyczne znalazła toksyna typu A (BTX-A), występująca w postaci aktywnej, jako cząsteczka zbudowana z 2 łańcuchów polipeptydowych: H (ciężkiego) i L (lekkiego) [11].

Bakteriesąbezwzględnymi beztlenowcami, co oznacza, że giną w warunkach z dostępem tlenu. Występowanie Clostridium botulinum w postaci wegetatywnej umożliwia jej produkcję toksyny botulinowej, a cały proces odbywa się w warunkach beztlenowych. Następnie wyprodukowana toksyna botulinowa uwalniana jest do środowiska zewnętrznego, w momencie autolizy form wegetatywnych bakterii [2], [3].

Mechanizm działania toksyny botulinowej

Mięśnie połączone są z mózgiem za pośrednictwem układu nerwowego, stanowiącego złożoną sieć neuronów- długich komórek, które przekazują informacje z wykorzystaniem sygnałów elektrycznych lub chemicznych [6].  Sygnały chemiczne przechodzą między neuronami i mięśniami za pośrednictwem synaps, które są wyspecjalizowanymi połączeniami łączącymi komórki. Substancje chemiczne, które są wykorzystywane do przekazywania informacji nazywane są neuroprzekaźnikami [6].  W przypadku skurczu mięśni, sygnał chemiczny przekazywany jest za pomocą neurotransmitera o nazwie acetylocholina. Acetylocholina znajduje się w neuronie w małym pęcherzyku otoczonym membraną. Gdy neuron otrzymuje komunikat z układu nerwowego, w celu zainicjowania skurczu mięśni acetylocholina uwalnia się z pęcherzyka i przechodzi przez synapsy do włókien mięśni [6].

Działanie toksyny botulinowej polega na hamowaniu wydzielania acetylocholiny z pęcherzyków presynaptycznych na poziomie połączeń nerwowo-mięśniowych mięśni szkieletowych. Tym samym dochodzi do hamowania przekazywania impulsów nerwowych, co dalej prowadzi do paraliżu mięśni [1], [5].

Zjawisko zahamowania uwalniania acetylocholiny w  obrębie synapsy nerwowo-mięśniowej poprzez zastosowanie toksyny botulinowej typu A nazywane jest chemiczną denerwacją [10].

W zależności od szczepu bakterii rozróżnia się siedem typów toksyn botulinowych. Każdy szczep oznaczony jest jako kolejna litera alfabetu (A, B, C1, D, E, F i G). Szczepy chorobotwórcze dla człowieka najczęściej produkują toksyny A, B oraz E, przy czym toksyna botulinowa typu A odpowiedzialna jest za najwyższy wskaźnik śmiertelności wśród ludzi [3]. Toksyny A–F zaburzają neuroprzekaźnictwo w obwodowych synapsach cholinergicznych, z kolei toksyna G jest jedyną, która nie jest związana z objawami chorobotwórczymi. Toksyna B stosowana jest w leczeniu dystonii szyjki macicy, z kolei w medycynie estetycznej najczęściej wykorzystuje się toksynę botulinową typu A (np.: preparaty Botox, Dysport, Vistabel) [4].

Pod względem budowy toksyna botulinowa jest białkiem składającym się z dwóch łańcuchów:

- ciężkiego HC (100 kDa) i

- lekkiego LC (50 kDa) [1], [3].

Łańcuch lekki jest aktywną częścią toksyny i bez niego łańcuch ciężki nie ma żadnego efektu [6].

Łańcuchy połączone są mostkiem disiarczkowym, a dodatkowo podjednostka lekka posiada właściwości proteolityczne [1]. Za pomocą łańcucha ciężkiego (H) toksyna łączy się ze specyficznym białkiem części presynaptycznej płytki nerwowo-mięśniowej zwanym synaptogaminą. Następnie, dochodzi do utworzenia się endosomu, w którym następuje rozpad wiązania dwusiarczkowego. W tym samym czasie łańcuch lekki (L) za pomocą kanału jonowego współtworzonego przez łańcuch H, zostaje uwolniony do cytoplazmy części presynaptycznej [11].