Organizmy roślinne, w przeciwieństwie do organizmów zwierzęcych, w toku ewolucji stworzyły odrębne strategie i szlaki radzenia sobie ze stresami środowiskowymi oraz atakami patogenów. Jest to spowodowane tym, że rośliny prowadzą osiadły tryb życia i mają specyficzny schemat organizacji architektury komórki. Podczas gdy apoptoza jest powszechnym sposobem usuwania niechcianych komórek przez sąsiadujące komórki albo przez makrofagi, obecność sztywnej ściany komórkowej wyklucza to zjawisko u roślin. Mogą natomiast zostać aktywowane mechanizmy pokrewne do autofagii w celu usunięcia fragmentów lub całej komórki roślinnej, lecz ich molekularne podłoże nadal pozostaje zagadką. Niemniej jednak, kilka cytologicznych zmian obserwowanych pomiędzy PCD u roślin i apoptozą u zwierząt, które leżą u podstaw usuwania komórek sugeruje, że proces programowanej śmierci komórkowej zaczął ewoluować zanim nastąpiła dywergencja królestwa roślin i zwierząt. Wyniki wieloletnich badań oraz liczne próby klasyfikacji śmierci komórkowej doprowadziły do wyodrębnienia kilku podstawowych typów śmierci komórkowej tak u zwierząt jak i roślin, a są to apoptoza, autofagia, nekroza oraz śmierć apoptozo-podobna. (Stępień i współaut., 2007; Kacprzyk i współaut., 2011; van Doorn, 2011, van Doorn i współaut., 2011).

Apoptoza

Dotyczy tylko organizmów zwierzęcych i jest jednym z najlepiej poznanych procesów śmierci komórkowej. Podstawą uruchomienia tego procesu są błonowe receptory neutrofinowe TNF, a w tym TNFR1 i TNFR2, Fas/CD95/Apo1 i TRIAL/Apo2. Drugim ważnym elementem apoptozy są kaspazy, wśród których wyróżnia się kaspazy inicjatorowe: 8, 9 i 10 oraz kaspazy wykonawcze: 3, 6 i 7. Trzecim ważnym elementem procesu apoptozy są białka z rodziny Bcl-2 o charakterze proapoptotycznym (np. Bid, Bax, Bcl-xS, Bak, Bik, Bad i Noxa) i antyapoptotycznym (np. Bcl-2, Bcl-w, Bcl-xL, Mcl-1; Stępień i współaut., 2007). W szlaku apoptozy wyróżnia się na ogół trzy fazy, tj. (1) fazę specyfikacji, (2) fazę zabijania i (3) fazę egzekucji (Conradt i współaut., 2005).

Faza specyfikacji jest fazą „wyboru” komórek, które mają umrzeć i tych, które mają przeżyć. W przypadku śmierci komórkowej u organizmów wielokomórkowych, o tym, które komórki wchodzą na drogę śmierci, decydują czynniki pochodzące z sąsiednich komórek lub ze środowiska zewnętrznego. Taki szlak nazywa się szlakiem nieautonomicznym. Natomiast w przypadku, gdy czynniki decydujące o śmierci komórki pochodzą z wnętrza komórki (np. u wspomnianego wcześniej nicienia), mówimy o szlaku autonomicznym. Wydaje się, że faza specyfikacji jest regulowana na poziomie czynników transkrypcyjnych (Conradt i współaut., 2005).

Faza zabijania jest to faza, w której dochodzi do promocji śmierci z udziałem receptorów oraz białek sygnalizacyjnych. Najważniejsze z tych elementów to: kaspazy, białka proapoptotyczne z rodziny Bcl-2 oraz Apaf-1, konieczny do budowy apoptosomu, składającego się z cytochromu c, prokaspazy 9, Apaf-1 oraz ATP. Apoptosom jest konieczny do uruchomienia aktywności kaspazy 9, która jest kaspazą inicjatorową rozpoczynjącą proces śmierci. Ważny na tym etapie jest udział mitochondriów, w błonach których, w wyniku działania proapoptotycznych białek Bcl-2 i jonów wapnia, powstają megakanały, przez które cytochrom c wydostaje się do cytoplazmy (Conradt i współaut., 2005; Stępień i współaut., 2007).

Faza egzekucji rozpoczyna się od terminacji replikacji i terminacji transkrypcji genów, a następnie fragmentacji DNA. W proces degradacji jądrowego DNA, w czasie apoptozy, zaangażowanych jest ponad 10 transkryptów genów, z których najważniejsze to geny kodujące endonukleazy (np. endonukleaza NUC1) i egzonukleazy (Stępień i współaut., 2007; Domínguez i współaut., 2012). W ten etap śmierci zaangażowane są także inne nukleazy takie jak na przykład EndoG (endonukleaza G), enzym znajdujący się w mitochondriach, który w warunkach homeostazy bierze udział w replikacji mtDNA (mitochondrialny DNA). W momencie, gdy komórka wchodzi na drogę śmierci, EndoG zostaje przeniesiona z mitochondriów za pomocą białka Bid – uczestniczącego w szlaku śmierci komórkowej, na tej samej zasadzie co cytochrom c, przemieszcza się do jądra i bierze udział w degradacji RNA, ssDNA i dsDNA, uwalniając wolne końce 3’-OH (Widłak, 2000; Zhang i współaut., 2002).