Wpływ procesu technologicznego na alergenność produktów spożywczych

W ostatnich latach podjęto wiele badań polegających na analizie strukturalnych, funkcjonalnych i biochemicznych cech alergenów w celu znalezienia powiązań między nimi, które tłumaczyłyby ich zdolność do alergizacji. Pewne właściwości białek umożliwiają zachowanie ich struktury, chroniąc przed niekorzystnym wpływem niskiego pH, proteolizy, środków powierzchniowo czynnych i obróbki termicznej (DAVIS I IN., 2001; MILLS I IN., 2004). Struktura niektórych alergenów może być stabilizowana przez wiązania dwusiarczkowe, glikozylację, glikację czy agregację białek (BREITENEDER I MILLS, 2005B). Wiele alergenów wiąże się z lipidowymi białkami transportowymi, aby umożliwić transport wewnątrz błony komórkowej, co umożliwia ochronę przed destrukcyjnymi właściwościami środowiska (BREITENEDER I MILLS, 2005; MILLS I IN., 2004). Analiza sekwencji białka alergenu może zatem dostarczyć przydatnych wskazówek do przewidywania ich potencjału alergizującego. Założenia te są tożsame z wynikami badań BREITENEDER I MILLS (2005), którzy analizowali biochemiczne i fizykochemiczne właściwości alergenów pokarmowych. Wykazali oni, że stabilność termiczna, odporność na proteolizę, zdolność do wiązania ligandów i oddziaływania z lipidami są głównymi czynnikami determinującymi alergizujące właściwości białek spożywczych.

Uwzględniając budowę i właściwości fizykochemiczne, wyróżniono dwie klasy alergenów pokarmowych (DADAS-STASIAK I IN., 2010): a) klasa I - białka i glikoproteiny o masie cząsteczkowej 10-70 kDa, rozpuszczalne w wodzie. Indukują proces uczulenia poprzez układ immunologiczny przewodu pokarmowego powodując ogólnoustrojowe reakcje alergiczne. Alergeny te są odporne na wysoką temperaturę oraz działanie proteolityczne enzymów i kwasu solnego; b) klasa II - homologiczna z glikoproteinami owoców, warzyw i pyłków roślin. Do uczulenia dochodzi poprzez układ pokarmowy i oddechowy (krzyżowe reakcje z pyłkami roślin). Generalnie, zniszczenie epitopów konformacyjnych (podatnych na proces denaturacji termicznej lub hydrolizy enzymatycznej) w procesie gotowania lub zamrażania pokarmów ogranicza ich właściwości alergizujące.

Niektóre alergizujące produkty spożywcze, głównie warzywa i owoce, są często spożywane na surowo. Jednak znaczna ich część, na przykład mięso, ryby lub mleko muszą być poddawane procesom przetwórczym, takim jak ogrzewanie, chłodzenie, działanie wysokich ciśnień, ultrafiltracja, hydroliza czy fermentacja. Procesy te mogą mieć wpływ na zdolności alergizujące pokarmów, poprzez zmiany integralności białek alergennych (PASCHKE I BESLER, 2002). Jak wynika z etiologii alergii pokarmowych, u osób uczulonych przeciwciała IgE będą wiązać się ze specyficznymi fragmentami alergenu-epitopami. Epitopy występują w dwóch odmianach: jako liniowe/sekwencyjne (tworzą je liniowe odcinki aminokwasowe) oraz nieliniowe/konformacyjne (nie musza wchodzić w skład jednego łańcucha polipeptydowego, ale tworzą przestrzenną strukturę rozpoznawaną przez przeciwciało) (BREDEHORST I DAVID, 2001). Przetwórstwo żywności wpływa na integralność białka zmieniając jego trójwymiarową strukturę (np. poprzez denaturację cieplną), przez co wpływa na zdolność wiązania IgE do konformacyjnych epitopów. Z kolei metody przetwarzania żywności, które rozszczepiają białka (np. fermentacja, hydroliza) dotyczą w głównej mierze reakcji przeciwciał IgE z epitopami liniowymi (VAN HENGEL, 2007). Można by zatem oczekiwać, że przetwórstwo żywności zmniejsza potencjał alergenny żywności. Jednak z drugiej strony procesy technologiczne mogą zwalniać niedostępne wcześniej epitopy, które były ukryte w trójwymiarowej sekwencji alergenu. Istnieje także możliwość modyfikacji białek i peptydów wskutek przetwarzania żywności, która może prowadzić do powstania nowych struktur o alergizujących właściwościach.