Obróbka termiczna jest najczęstszym etapem przetwarzania żywności, która może mieć wpływ na alergenność. Po zjedzeniu surowego owocu czy warzywa mogą pojawić się objawy alergii; jeżeli jednak ten sam owoc lub warzywo zostanie upieczone lub ugotowane, to najczęściej może być spożywane bezpiecznie. Białka, których cząsteczki pod wpływem działania czynników technologicznych zmieniają się nazywamy białkami nietrwałymi. Białka, których struktura zostaje niezmieniona - trwałymi. Ta cecha jest bardzo istotna, ponieważ białka nietrwałe wywołują na ogół reakcję o charakterze miejscowym. Przykładem nietrwałych białek są owotransferyna i lizozym - białka jaja kurzego. Inną grupę stanowią białka trwałe występujące m.in. w orzechach i ziarnach, alergeny ryb, kazeina - białko mleka oraz owomukoid - alergen białka jaja. Białka trwałe są przyczyną silnych reakcji alergicznych, ponieważ generalnie nie tracą swoich właściwości alergizujących pod wpływem działania wysokich temperatur, choć ich zakres jest różny w zależności od alergenu. Badania KILARA I CHANDAN (2011) oraz BU I INNI (2013) wykazały, że białka serwatkowe ulegają denaturacji cieplnej, podczas gdy kazeina wykazuje stabilność podczas ogrzewania. KAMATH I INNI (2014) wykazali, że ogrzewanie zwiększa reaktywność immunologiczną na alergeny krewetek tygrysich. Także wyniki badań BU I INNI (2009) nad alfa-laktoalbuminą i beta-laktoglobuliną wykazały, że wiązanie IgE znacznie wzrasta po pasteryzacji w temperaturach pomiędzy 50 ºC i 90 ºC, w stosunku do nieogrzanego mleka. Z kolei PASCHKE I BESLER (2002) wykazali redukcję alergenności przez podgrzanie mleka krowiego przez 10 minut. SCIBILIA I INNI (2006) skupili się na alergenności białek pszenicy poddanej działaniu wysokich temperatur. Wykazali oni, że objawy kliniczne po spożyciu surowych i gotowanych (podgrzewanych w wodzie do temperatury wrzenia i natychmiast chłodzonych) posiłków nie różniły się istotnie: prawie wszyscy pacjenci wykazywali podobne objawy. Wyniki te potwierdzili także PASTORELLO I INNI (2007), którzy stwierdzili, że białka pszenicy utrzymują swoją zdolność do wiązania IgE po ugotowaniu. Z kolei obróbka termiczna (100 ºC przez 20 min.) orzeszków ziemnych zmniejszała zdolność występujących w nich białek do wiązania IgE w warunkach in vitro (BEYER I IN., 2001). Natomiast wpływ obróbki termicznej (pieczenie) na stabilność białek orzechów laskowych oceniano na poziomie iv vivo, gdzie zaobserwowano ograniczenie intensywności występowania objawów fizjologicznych po ich spożyciu (HANSEN I IN., 2003). W kilku badaniach wykazano, że hydroliza zmniejsza zdolność niektórych białek żywności, np. orzechów arachidowych do wiązania IgE. Wykazano również (CHUNG I IN., 2004; YU I IN., 2011), że enzymy proteolityczne (α-chymotrypsyna i trypsyna) lub peroksydaza zmniejszają ilość Ara h 1 i Ara h 2 w prażonych orzeszkach ziemnych. YU I INNI (2011) podkreślają również, że blanszowanie (5 minut we wrzącej wodzie) przed hydrolizą zwiększa skuteczność działania enzymów hydrolitycznych w przypadku prażonych orzeszków ziemnych. W badaniach VAN BOXTEL I INNI (2007) podkreślono wpływ ogrzewania w temperaturze 100ºC i hydrolizy pepsyną przez 10 min na zmniejszenie zdolności wiązania przez IgE glicyniny soi, co potwierdzono w analizie immunoblotingu. Zatem procesy termiczne mogą determinować pośrednio właściwości alergenne białek zmieniając ich podatność na działanie innych procesów przetwórstwa żywności.

W przetwórstwie żywności ważną role odgrywają procesy fermentacyjne, zachodzące z udziałem bakterii kwasu mlekowego. Z punktu wiedzenia alergii pokarmowych istotną cechą bakterii fermentacji mlekowej, stosowanych na przykład przy produkcji mlecznych napojów fermentowanych, jest degradowanie immunogennych fragmentów białek (epitopów) przez bakterie wchodzące w skład kultur starterowych (JĘDRYCHOWSKI i IN., 1999). Także hydrolityczny rozpad białek z wykorzystaniem trypsyny, pepsyny i chymotrypsyny (podstawowych enzymów układu trawiennego) jest często stosowana do wytwarzania preparatów hipoalergicznych (VERHOECKX I IN., 2015). Stabilność alergenów pokarmowych powinna by oceniana w warunkach przewodu pokarmowego jako kryterium oceny potencjalnej alergenności żywności. Zdecydowana większość roślinnych alergenów pokarmowych zachowuje swoje właściwości podczas pasażu w przewodzie pokarmowym. Za te właściwości odpowiadają dwie grupy białek: prolaminy lub cupiny, które wykazują dużą stabilność strukturalną i na ogół są oporne na degradację przez proteazy (MORENO, 2007; MILLS I IN., 2003). W celu wyjaśnienia roli fragmentów peptydowych uwolnionych podczas symulowanego trawienia in vitro w przewodzie pokarmowym oraz odporności matrycy żywnościowej na stymulację układu odpornościowego najczęściej stosowane są testy immunologiczne. Jako przykład, w oparciu o test ELISA stwierdzono, że hydroliza in vitro białka sojowego przez enzymy trawienne (pepsynę, trypsynę, chymotrypsynę) ograniczała zdolności wiązania IgE niemal 10.000 razy (BURKS I IN., 1991).

Istnieją pewne kontrowersje dotyczące badania odporności białek na działanie enzymów trawiennych. Jak podkreśla MORENO (2007) stabilność białka alergizującego może być uzależniona od warunków eksperymentalnych (pH, czystości i ilości enzymu). Z tego względu podatność na trawienie enzymami przewodu pokarmowegotego samego alergenu może różnić się w zależności od przeprowadzonego badania in vitro. Także jelitowe wchłanianie alergenów pokarmowych i rodzaj odpowiedzi immunologicznej są wysoce zależne od charakteru antygenu, który może determinować typ odpowiedzi immunologicznej (MAYER I IN., 2001).