|
Zamknij X
|
Alkaliczna proteaza (EC 3.4.24.40.)
Alkaliczna proteaza (EC 3.4.24.40.) po raz pierwszy została wyizolowana w 1963 roku z supernatantu pohodowlanego. Ta zewnątrzkomórkowa hydrolaza należy do metaloendopeptydaz i zwana jest serralizyną, należącą do rodziny termolizyn, podrodziny M10. Enzymy z tej podrodziny są syntetyzowane jako nieaktywne prekursory, różniące się mechanizmem aktywacji (www.merops.sanger.ac.uk). Cięcie 9 N-końcowych reszt alkalicznej proteazy prowadzi do powstania dojrzałego białka zbudowanego z 480 reszt. Osiąga najwyższą aktywność przy pH 9-10. Endopeptydaza ta, o masie 50 kDa, przeprowadza reakcję rozszczepienia wiązań hydrofobowych reszt P1. Katalizuje reakcję, która przedstawia się następująco:
Białko A + H2O → peptyd A+ peptyd A
Kofaktorem alkalicznej proteazy jest jon Zn2+, który jest niezbędnym do jej działania (www.chem.qmul.ac.uk). Należy podkreślić, że alkaliczna proteaza posiada szeroki zakres substratowy i przypuszcza się, że działa synergistycznie z innymi proteazami występującymi u bakterii P. aeruginosa takimi, jak elastaza (www.mgc.ac.cn). Wyniki eksperymentów wskazują, że jest ona głównym enzymem produkowanym w podłożu syntetycznym przez P. aeruginosa (ANDREJKO I IN., 2011).
Alkaliczna proteaza jest wydłużoną cząsteczką osiągającą wielkość 90 x 35 x 25 Å. Enzym ten tworzą dwie domeny. Jedna z nich (N- końcowa), zbudowana jest z 18-251 helis i pełni funkcję proteolityczną. Ponadto, posiada III-rzędową strukturę, a w jej centrum aktywnym obecny jest cynk. Druga z domen, nazywana jest C–końcową i składa się z 252‑470 reszt, zbudowana jest z 21 pasm β ułożonych w dwie warstwy. Między poszczególnymi domenami występują zazwyczaj oddziaływania hydrofobowe. Wykryto także 10 wewnętrznie położonych cząsteczek H2O wraz z kilkoma resztami seryny i treoniny, występującymi pomiędzy domenami (BAUMANN, 1993).
Potwierdzono jej występowanie u takich mikroorganizmów jak Pseudomonas aeruginosa, Escherichia freundii, Serratia marcescens i Erwinia chrysanthemi (www.chem.qmul.ac.uk). Alkaliczna proteaza pochodząca z bakterii P. aeruginosa jest wydzielana z udziałem systemu sekrecji typu I, w który zaangażowane są peptydy błony zewnętrznej oraz błony komórkowej. Powoduje rozpad białka fibryny, zakłócając jej formowanie, co w konsekwencji prowadzi do uszkodzeń rogówki lub innych tkanek zawierających to białko. Obecność alkalicznej proteazy w komórkach gospodarza przyczynia się również do rozwoju bakteriemii, infekcji ucha środkowego oraz zakażeń układu oddechowego u chorych na mukowiscydozę (KIPNIS I IN., 2006). Hamuje działanie komórek układu odpornościowego człowieka (limfocytów T, komórek Natural Killers oraz fagocytów), bierze udział w degradacji przeciwciał, a także inaktywuje cytokiny (IL-1, IL-2, INF-γ, TNF-α) oraz degraduje składniki układ dopełniacza (C3, C1q) (KHARAZMI, 1991).
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.
Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).
Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.
Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:
dopasować treści stron i ich tematykę, w tym tematykę ukazujących się tam materiałów do Twoich zainteresowań,
dokonywać pomiarów, które pozwalają nam udoskonalać nasze usługi i sprawić, że będą maksymalnie odpowiadać Twoim potrzebom,
pokazywać Ci reklamy dopasowane do Twoich potrzeb i zainteresowań.
Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.
Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.
Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.
Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
Recenzje