|
Zamknij X
|
LITERATURA:
AGASTHYA A.S., SHARMA N., MOHAN A., MAHAL P. 2013. Isolation and molecular characterisation of alkaline protease producing Bacillus thuringiensis. Cell. Biochem. Biophys. 66, 45-51.
ANDREJKO M., MIZERSKA-DUDKA M. 2011. Elastase B of Pseudomonas aeruginosa stimulates the humoral immune response in the greater wax moth, Galleria mellonella. J. Invertebr. Pathol. 107, 16-26.
ARNOSDOTTIR J., SMARADOTTIR R. B., MAGNUSSON O. T., THORBJARNARDOTTIR S. H., EGGERTSSON G., KRISTJÁNSSON MM. 2002. Characterization of a cloned subtilisin-like serine proteinase from a psychrotrophic Vibrio species. Eur. J. Biochem. 269(22), 5536-5546.
BAUMANN U., SHAN W., FLAHERTY K. M., MCKAY D.B. 1993. Three-dimensional structure of the alkaline protease of Pseudomonas aeruginosa: a two-domain protein with a calcium binding parallel beta roll motif. The EMBO Journal. 12 (9), 3357-3364.
BONIFAIT L., VAILLANCOURT K., GOTTSCHALK M., FRENETTE M., GRENIER D. 2010. Purification and characterization of the subtilisin-like protease of Streptococcus suis that contributes to its virulence. Vet. Microbiol. 148(2-4), 333-340.
CHOI N. S., CHANG K. T., JAE MAENG P., KIM S. H. 2004. Cloning, expression, and fibrin(ogen)olytic properties of a subtilisin DJ-4 gene from Bacillus sp. DJ-4. FEMS. Microbiol. Lett. 236(2), 325-331.
CHU N. M., CHAO Y., BI R. C. 1995. The 2 A crystal structure of subtilisin E with PMSF inhibitor. Protein. Eng. 8(3), 211-215.
GAMBLE M., KÜNZE G., BRANCALE A., WILSON K. S., JONES D. D. 2012. The role of substrate specificity and metal binding in defining the activity and structure of an intracellular subtilisin. FEBS. Open. Bio. 2, 209-215.
GODDETTE, D. W., PAECH, C., YANG, S. S., MIELENZ, J. R., BYSTROFF, C., WILKE, M. E., FLETTERICK R. J. 1992. The crystal structure of the Bacillus lentus alkaline protease, subtilisin BL, at 1.4 A resolution. J. Mol. Biol. 228, 580-595.
GUPTA R., BEG Q. K., LORENZ P. 2002. Bacterial alkaline proteases: molecular approaches and industrial applications. Appl. Microbial. Biotechnol. 59, 15-32.
HAREWOOD C. R., CRANENBURGH R. 2008. Bacillus protein secretion: an unfolding story. Trends. Microbiol. 16(2), 73-79.
KAZAN D., DENIZCI A. A., ONER M. N., ERARSLAN A. 2005. Purification and characterization of a serine alkaline protease from Bacillus clausii GMBAE 42. J. Ind. Microbiol. Biotechnol. 32(8), 335-344.
KHARAZMI A, 1991. Mechanisms involved in the evasion of the host defence by Pseudomonas aeruginosa. Immunol. Lett. 30(2), 201-205.
KIM S. H., CHOI N. S. 2000. Purification and characterization of subtilisin DJ-4 secreted by Bacillus sp. strain DJ-4 screened from Doen-Jang. Biosci. Biotechnol. Biochem. 64(8): 1722-1725.
KIPNIS E., SAWA T., WIENER-KRONISH J. 2006. Targeting mechanisms of Pseudomonas aeruginosa pathogenesis. Med. Mal. Infect. 36, 78-81.
KUPAI K., SZUCS G., CSEH S., HAJDU I., CSONKA C., CSONT T., FERDINANDY P. 2010. Matrix metalloproteinase activity assays: Importance of zymography. J. Pharmacol. Toxicol. Methods. 61(2), 205-209.
KURATA A., UCHIMURA K., KOBAYASHI T., HORIKOSHI K. 2010. Collagenolytic subtilisin-like protease from the deep-sea bacterium Alkalimonas collagenimarina AC40T. Appl. Microbiol. Biotechnol. 86(2), 589-598.
LANIGAN-GERDES S., DOOLEY A. N., FAULL K. F., LAZAZZERA B. A. 2007. Identification of subtilisin, Epr and Vpr as enzymes that produce CSF, an extracellular signalling peptide of Bacillus subtilis. Mol. Microbiol. 65(5), 1321-1333.
LIU Z. M., BECKER T., NEUFELD R. J. 2005. Spherical alginate granules formulated for quick-release active subtilisin. Biotechnol. Prog. 21(2), 568-574.
NAJAFI M. F., DEOBAGKAR D., DEOBAGKAR D., 2005, Potential application of protease isolated from Pseudomonas aeruginosa PD100. Electron. J. Biotechn. 8 (2), 197-203.
NAKASHIMA K., MARUYAMA T., KAMIYA N., GOTO M. 2006.Homogeneous enzymatic reactions in ionic liquids with poly(ethylene glycol)-modified subtilisin. Org. Biomol. Chem. 4(18), 3462-3467.
RAWLINGS N. D., BARRETT A. J. 1995. Evolutionary families of metallopeptidases. Methods. Enzymol. 248, 183-228.
SIEBER S. A., NIESSEN S., HOOVER H. S., CRAVATT B. F. 2006. Proteomic profiling of metalloprotease activities with cocktails of active-site probes. Nat. Chem. Biol. 2(5), 274-281.
SIEZEN R. J., LEUNISSEN J. A. 1997. Subtilases: the superfamily of subtilisin-like serine proteases. Protein. Sci. 6(3), 501-523.
SMITH C. A., TOOGOOD H. S., BAKER H. M., DANIEL R. M., BAKER E. N. 1999. Calcium-mediated thermostability in the subtilisin superfamily: the crystal structure of Bacillus Ak.1 protease at 1.8 A resolution. J. Mol. Biol. 294(4), 1027-1040.
SUBBIAN E., YABUTA Y., SHINDE U. 2004. Positive selection dictates the choice between kinetic and thermodynamic protein folding and stability in subtilases. Biochemistry. 43(45), 14348-14360.
SUNG J. H., AHN S. J., KIM N. Y., JEONG S. K., KIM J. K., CHUNG J. K., LEE H. H. 2010. Purification, molecular cloning, and biochemical characterization of subtilisin JB1 from a newly isolated Bacillus subtilis JB1. Appl. Biochem. Biotechnol. 162(3), 900-911.
SWENERTON R. K., KNUDSEN G. M., SAJID M., KELLY B. L., MCKERROW J. H. 2010. Leishmania subtilisin is a maturase for the trypanothione reductase system and contributes to disease pathology. J. Biol. Chem. 285(41), 31120-31129.
VÉVODOVÁ J., GAMBLE M., KÜNZE G., ARIZA A., DODSON E., JONES D. D., WILSON K. S. 2010. Crystal structure of an intracellular subtilisin reveals novel structural features unique to this subtilisin family. Structure. 18(6), 744-755.
WONG W., KENNAN R. M., ROSADO C. J., ROOD J. I., WHISSTOCK J. C., PORTER C. J. 2010. Crystallization of the virulent and benign subtilisin-like proteases from the ovine footrot pathogen. Acta. Crystallogr. Sect. F. Struct. Biol. Cryst. Commun. 66, 289-293.
http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/famsum?family=M10
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC3/4/24/40.html
http://www.mgc.ac.cn/cgi-bin/VFs/vfs.cgi?Genus=Pseudomonas&Keyword=Protease
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC3/4/24/40.html
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.
Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).
Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.
Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:
dopasować treści stron i ich tematykę, w tym tematykę ukazujących się tam materiałów do Twoich zainteresowań,
dokonywać pomiarów, które pozwalają nam udoskonalać nasze usługi i sprawić, że będą maksymalnie odpowiadać Twoim potrzebom,
pokazywać Ci reklamy dopasowane do Twoich potrzeb i zainteresowań.
Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.
Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.
Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.
Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
Recenzje