|
Zamknij X
|
| Nazwa handlowa | Pochodzenie | Zastosowanie |
| Durazym | Bacillus sp. | detergent |
| Primatan | pochodzenia bakteryjnego | przemysł skórzany |
| HT-proteolytic | Bacillus subtilis | produkcja alkoholu |
| Bioprase concentrate | Bacillus subtilis | przemysł kosmetyczny |
| Ps. protease | Pseudomonas aeruginosa | badania naukowe |
TAB.1 Przykłady handlowych alkalicznych proteaz (GUPTA I IN., 2002).
Immobilizowana alkaliczna proteaza otrzymywana z P. aeruginosa, dzięki swojej stabilnej aktywności może służyć do klarowania soków. Enzym ten posiada również zdolność do wytrawiania niektórych naturalnych substratów, zawierających w swoim składzie fibrynę, albuminę oraz kolagen. Dzięki tym właściwościom może być stosowany do oczyszczania ścieków. Odkryto także jego zdolność do usuwania plam krwi z ubrań, bez stosowania żadnych innych detergentów. Ponadto, może być stosowana, jako dodatek do proszków lub płynów do prania, dzięki możliwości funkcjonowania tego enzymu w ich obecności. Kolejnym możliwym wykorzystaniem jest stosowanie go do usuwania sierści ze skór w przemyśle skórzanym, jednak proces ten powinien być kontrolowany z uwagi na możliwość trawienia kolagenu, co może znacznie obniżyć jakość produktu garbarskiego. Wykorzystanie alkalicznej proteazy do tego celu umożliwi zmniejszenie ilości używanych chemikaliów, a w konsekwencji do zmniejszenia zanieczyszczenia środowiska. Enzym ten jest sprzedawany pod różnymi nazwami, a przykładowe jego zastosowanie przedstawia tab.1 (NAJAFI I IN., 2005).
Alkaliczna proteaza (EC 3.4.24.62.)
Alkaliczna proteaza (EC 3.4.24.62), inaczej nazywana magnolizyną, jest asymetrycznym monomerem o masie ok. 29 kDa (CHOI I IN., 2004; KIM I IN., 2000). W zależności od badanego organizmu obserwowane są niewielkie zmiany wielkości tego enzymu. Odkryto także możliwość tworzenia dimerów przez ten enzym (GAMBLE I IN., 2012; VEVODOVA I IN., 2010). U Bacillus subtilis niezbędne do konformacyjnego złożenia natywnej formy enzymu, jest wytworzenie białka w formie propeptydu (SUBBIAN I IN., 2004).
Enzym ten wykazuje aktywność w szerokim zakresie pH oraz temperatur. Optimum tych czynników wynosi pH 6,0-10,5, natomiast temperatura: 30-60°C (KAZAN I IN., 2005). W przypadku wspomnianych wyżej kryteriów dużą rolę pełni dany gatunek, gdyż do grupy bakterii zdolnych do syntezy alkalicznej proteazy zaliczamy zarówno gatunki termostabilne, jak i adaptujące się do zmian temperatury (SIEZEN I IN., 1997). Jony wapnia stabilizują enzym po obróbce cieplnej i zapobiegają autolizie (SMITH I IN., 1999). Proteaza ta jest obecna w koloniach bakteryjnych należących do rodzaju Bacillus spp. . Aktywność tej proteazy wykryto także u innych bakterii, m.in. Alkalimonas collagenimarina (KURATA I IN., 2010), Dichelobacter nodosus (WONG I IN., 2010), Leishmania donovani (SERNERTON I IN., 2010), Streptococcus suis (BONIFAIT I IN., 2010), Vibrio sp. (ARNORSDOTTIR I IN., 2002).
Tagi: bakteria, enzymy, proteaza
wstecz
Podziel się ze znajomymi
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.
Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).
Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.
Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:
dopasować treści stron i ich tematykę, w tym tematykę ukazujących się tam materiałów do Twoich zainteresowań,
dokonywać pomiarów, które pozwalają nam udoskonalać nasze usługi i sprawić, że będą maksymalnie odpowiadać Twoim potrzebom,
pokazywać Ci reklamy dopasowane do Twoich potrzeb i zainteresowań.
Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.
Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.
Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.
Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
Recenzje