Akceptuję
W ramach naszej witryny stosujemy pliki cookies w celu świadczenia państwu usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczone w Państwa urządzeniu końcowym. Możecie Państwo dokonać w każdym czasie zmiany ustawień dotyczących cookies. Więcej szczegółów w naszej Polityce Prywatności

Zamknij X
Dygestorium
Strona główna Artykuły
Dodatkowy u góry
Labro na dole

Charakterystyka wybranych alkalicznych proteaz bakteryjnych

ANNA SIEMIŃSKA

Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej

Wydział Biologii i Biotechnologii

Zakład Immunobiologii

ul. Akademicka 19, 20-033 Lublin

 

JAKUB KNUREK

Uniwersytet Marii Curie-Skłodowskiej

Wydział Biologii i Biotechnologii

Zakład Biochemii

ul. Akademicka 19, 20-033 Lublin




Enzymy proteolityczne należą do najbardziej rozpowszechnionej grupy enzymów. Pełnią istotną rolę w fizjologii i zachowaniu homeostazy organizmów prokariotycznych, jak i eukariotycznych. Dzięki swoim właściwościom są szeroko stosowane w różnych gałęziach przemysłu. Przykładem takiego enzymu jest alkaliczna proteaza, która jest wytwarzana zewnątrzkomórkowo przez liczne bakterie, m. in. przez Pseudomonas aeruginosa. Bakteria ta jest oportunistycznym patogenem człowieka, czyli powoduje rozwój choroby u osób z obniżoną odpornością. Endopeptydaza ta jest znanym czynnikiem wirulencji i znalazła liczne zastosowania komercyjne. Z uwagi na obecność tego enzymu u wielu mikroorganizmów i występujące różnice, wyodrębniono kilka takich enzymów nadając im odpowiednie numery EC. W dalszej części artykułu, uwaga zostanie skupiona na budowie, właściwościach, występowaniu oraz zastosowaniu wybranych alkalicznych proteaz bakteryjnych (EC 3.4.24.40. oraz EC 3.4.24.62.).

Wstęp

Metaloproteazy to enzymy należące do grupy hydrolaz, powodujące rozerwanie wiązania peptydowego. W swojej strukturze zawierają jon metalu, który wiązany jest kowalencyjnie przez trzy reszty aminokwasowe, do których możemy zaliczyć histydynę, argininę, lizynę, kwas glutaminowy lub kwas asparaginowy. Czwarta pozycja koordynacyjna jonu jest zajęta przez cząsteczkę wody, która umożliwia stabilizację struktury enzymu. Jon ten aktywuje cząsteczkę i działając jako nukleofil, atakuje grupę karbonylową peptydu. Atak ten w środowisku protonów skutkuje rozerwaniem wiązania peptydowego i przecięciem białka (VEVODOVA I IN., 2010). Wyróżniamy dwa rodzaje metaloproteaz: egzometaloproteazy (EC 3.4.17), które odcinają ostatni aminokwas z końca białka oraz endometaloproteazy (EC 3.4.24), przecinające łańcuch polipeptydowy w dowolnym miejscu w środku białka (RAWLINGS I IN., 1995). Jest to stosunkowo dobrze poznana grupa enzymów, do której zaliczamy m.in. metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej czy alkaliczną proteazę. Obecnie sklasyfikowano ponad 50 rodzin metaloproteaz, co sprawia, że jest to najbardziej zróżnicowany z czterech głównych typów proteaz (SIEBER, 2006). Enzymy te kontrolują liczne procesy komórkowe, a zaburzenia w ich aktywności mogą prowadzić do stanów patologicznych: chorób autoimmunologicznych, chorób układu krążenia, choroby Alzheimera, angiogenezy nowotworów (KUPAI I IN., 2010). Regulacja obrotu białkowego wiąże działanie metaloproteaz w ścisły sposób z procesami migracji komórek oraz procesem apoptozy.

 


Tagi: bakteria, enzymy, proteaza
Drukuj PDF
wstecz Podziel się ze znajomymi

Recenzje



Informacje dnia: Zdrowych i Pogodnych Świąt Bożego Narodzenia Zapraszamy na wyjątkową edycję Targów PCI Days 2025! Zawał już dawno przestał być chorobą mężczyzn Świąteczna apteczka Radioaktywny pluton się nie ukryje Złoty Medal Chemii przyznany po raz 14 Zdrowych i Pogodnych Świąt Bożego Narodzenia Zapraszamy na wyjątkową edycję Targów PCI Days 2025! Zawał już dawno przestał być chorobą mężczyzn Świąteczna apteczka Radioaktywny pluton się nie ukryje Złoty Medal Chemii przyznany po raz 14 Zdrowych i Pogodnych Świąt Bożego Narodzenia Zapraszamy na wyjątkową edycję Targów PCI Days 2025! Zawał już dawno przestał być chorobą mężczyzn Świąteczna apteczka Radioaktywny pluton się nie ukryje Złoty Medal Chemii przyznany po raz 14

Partnerzy

GoldenLine Fundacja Kobiety Nauki Job24 Obywatele Nauki NeuroSkoki Portal MaterialyInzynierskie.pl Uni Gdansk MULTITRAIN I MULTITRAIN II Nauki przyrodnicze KOŁO INZYNIERÓW PB ICHF PAN FUNDACJA JWP NEURONAUKA Mlodym Okiem Polski Instytut Rozwoju Biznesu Analityka Nauka w Polsce CITTRU - Centrum Innowacji, Transferu Technologii i Rozwoju Uniwersytetu Akademia PAN Chemia i Biznes Farmacom Świat Chemii Forum Akademickie Biotechnologia     Bioszkolenia Geodezja Instytut Lotnictwa EuroLab

Szanowny Czytelniku!

 
25 maja 2018 roku zacznie obowiązywać Rozporządzenie Parlamentu Europejskiego i Rady (UE) 2016/679 z dnia 27 kwietnia 2016 r (RODO). Potrzebujemy Twojej zgody na przetwarzanie Twoich danych osobowych przechowywanych w plikach cookies. Poniżej znajdziesz pełny zakres informacji na ten temat.
 
Zgadzam się na przechowywanie na urządzeniu, z którego korzystam tzw. plików cookies oraz na przetwarzanie moich danych osobowych pozostawianych w czasie korzystania przeze mnie ze strony internetowej Laboratoria.net w celach marketingowych, w tym na profilowanie i w celach analitycznych.

Kto będzie administratorem Twoich danych?

Administratorami Twoich danych będziemy my: Portal Laboratoria.net z siedzibą w Krakowie (Grupa INTS ul. Czerwone Maki 55/25 30-392 Kraków).

O jakich danych mówimy?

Chodzi o dane osobowe, które są zbierane w ramach korzystania przez Ciebie z naszych usług w tym zapisywanych w plikach cookies.

Dlaczego chcemy przetwarzać Twoje dane?

Przetwarzamy te dane w celach opisanych w polityce prywatności, między innymi aby:

Komu możemy przekazać dane?

Zgodnie z obowiązującym prawem Twoje dane możemy przekazywać podmiotom przetwarzającym je na nasze zlecenie, np. agencjom marketingowym, podwykonawcom naszych usług oraz podmiotom uprawnionym do uzyskania danych na podstawie obowiązującego prawa np. sądom lub organom ścigania – oczywiście tylko gdy wystąpią z żądaniem w oparciu o stosowną podstawę prawną.

Jakie masz prawa w stosunku do Twoich danych?

Masz między innymi prawo do żądania dostępu do danych, sprostowania, usunięcia lub ograniczenia ich przetwarzania. Możesz także wycofać zgodę na przetwarzanie danych osobowych, zgłosić sprzeciw oraz skorzystać z innych praw.

Jakie są podstawy prawne przetwarzania Twoich danych?

Każde przetwarzanie Twoich danych musi być oparte na właściwej, zgodnej z obowiązującymi przepisami, podstawie prawnej. Podstawą prawną przetwarzania Twoich danych w celu świadczenia usług, w tym dopasowywania ich do Twoich zainteresowań, analizowania ich i udoskonalania oraz zapewniania ich bezpieczeństwa jest niezbędność do wykonania umów o ich świadczenie (tymi umowami są zazwyczaj regulaminy lub podobne dokumenty dostępne w usługach, z których korzystasz). Taką podstawą prawną dla pomiarów statystycznych i marketingu własnego administratorów jest tzw. uzasadniony interes administratora. Przetwarzanie Twoich danych w celach marketingowych podmiotów trzecich będzie odbywać się na podstawie Twojej dobrowolnej zgody.

Dlatego też proszę zaznacz przycisk "zgadzam się" jeżeli zgadzasz się na przetwarzanie Twoich danych osobowych zbieranych w ramach korzystania przez ze mnie z portalu *Laboratoria.net, udostępnianych zarówno w wersji "desktop", jak i "mobile", w tym także zbieranych w tzw. plikach cookies. Wyrażenie zgody jest dobrowolne i możesz ją w dowolnym momencie wycofać.
 
Więcej w naszej POLITYCE PRYWATNOŚCI
 

Newsletter

Zawsze aktualne informacje